生物化學總結酶

　　總結是指社會團體、企業(yè)單位和個人在自身的某一時期、某一項目或某些工作告一段落或者全部完成后進行回顧檢查、分析評價，從而肯定成績，得到經(jīng)驗，找出差距，得出教訓和一些規(guī)律性認識的一種書面材料，他能夠提升我們的書面表達能力，讓我們一起來學習寫總結吧�？偨Y怎么寫才能發(fā)揮它的作用呢？以下是小編為大家整理的生物化學總結酶，歡迎閱讀與收藏。

　　酶的概論

　　1.定義：具有高效性與特異性的生物催化劑。

　　2.酶作為生物催化劑的特點：

　　a.酶具有很高的催化效率。

　　b.酶具有高度專一性。

　　c.酶易失活。

　　d.酶活性受到調(diào)節(jié)和控制。

　　3.酶作用專一性的機制與假說:鎖鑰學說、誘導契合學說。

　　4.酶的化學組成：

　　5.酶的命名：反應物：反應物+反應類型+酶。

　　6.六大酶類：

　　酶的催化原理

　　1.酶通過降低反應的活化能，從而使反應速率增大。

　　2.酶與底物復合物的形成：

　　3.酶的活性部位：蛋白質(zhì)的結構決定功能，酶活性部位的結構特點決定酶行使其催化功能的特點（高效性、專一性）�；钚圆课皇敲附Y合和催化底物反應的場所，是酶分子表面的一小部分區(qū)域，其功能基團包含催化基團與結合基團。

　　特點：

　　a.活性部位在酶分子整個體積中只占很小的一部分。

　　b.酶的活性部位具有三維立體結構。

　　c.酶的活性部位是酶分子上的一個裂隙。

　　d.活性部位具有與底物相對互補的結構，酶活性部位具有柔性，可發(fā)生誘導契合。

　　e.底物通過非共價作用結合到酶分子上。

　　f.活性部位對酶的整體構象具有依賴性。

　　4.影響酶催化效率的因素：（改變反應途徑降低活化能）

　　非共價作用：鄰近效應與定向效應、底物的形變與誘導契合(←過渡態(tài)理論)。

　　共價作用：酸堿催化、共價催化、金屬離子催化。

　　(1).鄰近效應：酶與底物結合以后，使原來游離的底物集中于酶的活性部位，從而減小底物之間或底物與酶的催化基團之間的距離，提高底物有效濃度，使反應更容易進行，增加反應速率的一種效應。定向效應：反應物的反應基團之間、以及酶的催化基團與底物的反應基團之間的正確定位和取向產(chǎn)生的效應。

　　(2).當酶與底物結合后，酶與底物之間的非共價作用可以使底物分子圍繞其敏感鍵發(fā)生形變，從而促進底物過渡態(tài)的形成，反應活化能被降低，反應速率得以加快。酶與底物結合時，在底物發(fā)生形變的同時，酶活性部位的構象也在底物的影響作用下發(fā)生改變，二者的形變導致酶與底物更好地結合，形成一個互相契合的酶－底物復合物。

　　(3).結合能與過渡態(tài)理論：結合能來自酶與底物之間的非共價作用。結合能被用于降低活化能。酶與底物過渡態(tài)之間產(chǎn)生最多最適的非共價作用，釋放最多結合能。與酶經(jīng)誘導契合調(diào)整后的構象最匹配的是底物經(jīng)形變產(chǎn)生的過渡態(tài)，酶與底物過渡態(tài)的親和力要大于酶與底物或產(chǎn)物的親和力。過渡態(tài)理論的證明（如抗體酶、競爭性抑制劑）。

　　(4).酸堿催化:通過向反應物提供質(zhì)子或從反應物接受質(zhì)子以穩(wěn)定過渡態(tài)，加速反應的一類催化機制.

　　共價催化:催化劑通過與底物形成不穩(wěn)定的共價中間復合物，降低反應活化能，從而提高反應速度的機制。金屬離子催化:通過結合底物為反應定向，電荷屏蔽與穩(wěn)定作用，在氧化還原反應中起傳遞電子作用。

　　5.酶具有高催化效率的分子機理是：酶分子的活性部位結合底物形成酶－底物復合物，在酶的幫助作用下（包括共價作用與非共價作用），底物進入特定的過渡態(tài)，由于形成此類過渡態(tài)所需要的活化能遠小于非酶促反應所需要的活化能，因而反應能夠快速、順利地進行，形成產(chǎn)物并釋放出游離的酶，使其能夠參與其余底物的反應。一種酶的催化作用常常是多種催化機制的綜合作用。酶的活性部位一般都含有多個與酶催化作用相關的基團，可以通過協(xié)同作用。

　　6.胰凝乳蛋白酶催化反應機制：催化三聯(lián)體，共價催化＋酸堿催化。

　　酶促反應動力學

　　在酶催化的反應中，酶先與底物形成酶－底物中間復合物。當?shù)孜锓肿釉诿缸饔孟掳l(fā)生化學變化后，中間復合物再分解成產(chǎn)物和酶。

　　1.米氏常數(shù)Km的意義：米氏常數(shù)是反應速度為最大值的一半時的底物濃度，大小只與酶的性質(zhì)有關，與酶的濃度無關；不同的酶具有不同Km值。Km值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Km值。

　　1/Km值可用于近似地表示酶與底物之間的親和程度：1/Km值大表示親和程度大;1/Km值小表示親和程度小。Km值可用于計算酶促反應初速率v，

　　在一定酶濃度下，Vmax是常數(shù)；Vmax值只是在固定的底物，一定的溫度和pH條件下，一定的緩沖體系中測定的，不同條件下具有不同的Vmax值。

　　2.kcat的意義：kcat表示當酶被底物飽和時每秒鐘每個酶分子轉換底物的分子數(shù)，稱為轉換數(shù)（TN）或催化常數(shù)。kcat通常等于多步反應中單一限度步驟的反應速率常數(shù)，例如kcat可等于經(jīng)典米氏動力學反應過程的k3。kcat值越大，表示酶的催化效率越高。

　　生理條件下，[S]?Km時，kcat/Km的值可以作為酶促反應速率大小的衡量。kcat/Km可用于綜合反映酶的催化能力。

　　3.影響酶促反應速率的因素：

　　酶的抑制作用：改變酶的必需基團的化學性質(zhì)，引起酶活力降低或喪失的作用。

　　a.不可逆的抑制作用:抑制劑與酶的必需基團通常以共價鍵結合，引起酶的永久性失活。

　　b.可逆的抑制作用:抑制劑與酶蛋白以非共價鍵結合，引起酶活性暫時性喪失。抑制劑可以通過透析、超濾等物理方法被除去，并且能部分或全部恢復酶的活性。分為：競爭性抑制、非競爭性抑制、反競爭性抑制。

　　酶的調(diào)控

　　1.方式：改變酶的數(shù)量與分布(同工酶)，改變酶個體的活性(改變酶的結構、直接干涉酶與底物的相互作用)。

　　2.通過改變酶結構調(diào)控酶活性：別構調(diào)控、可逆的共價修飾、酶原激活(蛋白激酶A的激活、表皮生長因子受體的激活)。

　　3.別構調(diào)控：許多酶除具有活性部位外，還具有調(diào)節(jié)部位，酶的調(diào)節(jié)部位可以與某些化合物可逆地非共價結合，使酶發(fā)生構象的改變，進而改變酶的催化活性，這種酶活性的調(diào)節(jié)方式稱為酶的別構調(diào)控。別構調(diào)控可分為同促別構調(diào)控與異促別構調(diào)控，同促別構調(diào)控中，酶的活性部位和調(diào)節(jié)部位是相同的，效應物是底物；異促別構調(diào)控中，酶的活性部位和調(diào)節(jié)部位是不同的，效應物是非底物分子。

　　同促別構調(diào)控：底物分子本身對別構酶的調(diào)節(jié)作用。別構酶底物濃度對反應速率的動力學曲線不是雙曲線，是S形曲線。

　　異促別構調(diào)控：非底物分子的調(diào)節(jié)物對別構酶的調(diào)節(jié)作用。

　　4.酶別構調(diào)控的一般機理：別構酶的結構基礎－寡聚酶結構。酶的某個活性部位結合底物后，構象改變的信息在酶分子中進行傳遞，最終產(chǎn)生效應，影響酶的總活性狀態(tài)。多肽鏈之間的界面作為分子開關起關鍵作用。非底物效應物通過與非活性部位（調(diào)節(jié)部位）結合，引起酶構象的變化，最終影響酶的總活性狀態(tài)。

　　5.酶別構調(diào)控的意義：在酶水平對代謝進行調(diào)節(jié)，反饋抑制。

　　6.可逆的共價修飾：由其它的酶對共價調(diào)節(jié)酶進行可逆共價修飾，使其在活性形式和非活性形式之間相互轉變，從而調(diào)節(jié)酶活性。蛋白質(zhì)的磷酸化是一種重要的可逆的共價修飾形式，指由蛋白激酶催化的把ATP或GTP位磷酸基轉移到底物蛋白質(zhì)氨基酸殘基上的過程，其逆過程是由蛋白磷酸酶催化的水解反應，稱為蛋白質(zhì)的脫磷酸化。在信號傳遞體系中，通過各級蛋白激酶介導的激活反應，構成了級聯(lián)式放大反應的主體。

　　7.酶原的激活：在蛋白酶的專一作用下，酶原結構發(fā)生改變，形成酶的活性部位，變成有活力的酶的活化過程。

　　酶原：在生物體內(nèi)被合成的，不具有催化活性的酶的前體。

　　8.許多酶的調(diào)控作用是各種調(diào)控作用的組合。

　　分類方式

　　人體和哺乳動物體內(nèi)含有至少5000種酶。它們或是溶解于細胞質(zhì)中，或是與各種膜結構結合在一起，或是位于細胞內(nèi)其他結構的特定位置上，只有在被需要時才被激活，這些酶統(tǒng)稱胞內(nèi)酶；另外，還有一些在細胞內(nèi)合成后再分泌至細胞外的酶──胞外酶。

　　按反應性質(zhì)

　　根據(jù)酶所催化的反應性質(zhì)的不同，將酶分成七大類：

　　氧化還原酶類（oxidoreductase）促進底物進行氧化還原反應的酶類，是一類催化氧化還原反應的酶，可分為氧化酶和還原酶兩類。

　　轉移酶類（transferases）催化底物之間進行某些基團（如乙�；�、甲基、氨基、磷酸基等）的轉移或交換的酶類。例如，甲基轉移酶、氨基轉移酶、乙酰轉移酶、轉硫酶、激酶和多聚酶等。

　　水解酶類（hydrolases ）催化底物發(fā)生水解反應的酶類。例如，淀粉酶、蛋白酶、脂肪酶、磷酸酶、糖苷酶等。

　　裂合酶類（lyases）催化從底物（非水解）移去一個基團并留下雙鍵的反應或其逆反應的酶類。例如，脫水酶、脫羧酶、碳酸酐酶、醛縮酶、檸檬酸合酶等。許多裂合酶催化逆反應，使兩底物間形成新化學鍵并消除一個底物的雙鍵。合酶便屬于此類。

　　異構酶類（isomerases）催化各種同分異構體、幾何異構體或光學異構體之間相互轉化的酶類。例如，異構酶、表構酶、消旋酶等。

　　合成酶類（ligase）催化兩分子底物合成為一分子化合物，同時偶聯(lián)有ATP的磷酸鍵斷裂釋能的酶類。例如，谷氨酰胺合成酶、DNA連接酶、氨基酸：tRNA連接酶以及依賴生物素的羧化酶等。

　　易位酶類（translocase）催化離子或分子跨膜轉運或在膜內(nèi)移動的酶類。其中有些涉及ATP水解反應的酶被歸為水解酶類（EC 3.6.3-），但水解反應并非這類酶的主要功能。因此，命名委員會近期決定將這類酶歸為第七大類酶。

　　按照國際生化協(xié)會公布的酶的統(tǒng)一分類原則，在上述七大類基礎上，在每一大類酶中又根據(jù)底物中被作用的基團或鍵的特點，分為若干亞類；為了更精確地表明底物或反應物的性質(zhì)，每一個亞類再分為幾個組（亞亞類）；每個組中直接包含若干個酶。

　　按化學組成

　　單純蛋白質(zhì)

　　屬于單純蛋白質(zhì)的酶類，除了蛋白質(zhì)外，不含其他物質(zhì)，如脲酶、蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶和核糖核酸酶等

　　綴合蛋白質(zhì)

　　屬于綴合蛋白質(zhì)的酶類，除了蛋白質(zhì)外，還要結合一些對熱穩(wěn)定的非蛋白質(zhì)小分子物質(zhì)或金屬離子，前者稱為脫輔酶，后者稱為輔因子，脫輔酶與輔因子結合后所形成的復合物稱為全酶，即全酶=脫輔酶+輔因子。

　　反應特點

　　1 高效性：酶的催化效率比無機催化劑更高，使得反應速率更快；

　　2專一性：一種酶只能催化一種或一類底物，如蛋白酶只能催化蛋白質(zhì)水解成多肽；

　　3 多樣性：酶的種類很多，迄今為止已發(fā)現(xiàn)約4000多種酶，在生物體中的酶遠遠大于這個數(shù)量；

　　4 溫和性：是指酶所催化的化學反應一般是在較溫和的條件下進行的；

　　5 活性可調(diào)節(jié)性：包括抑制劑和激活劑調(diào)節(jié)、反饋抑制調(diào)節(jié)、共價修飾調(diào)節(jié)和變構調(diào)節(jié)等；

　　6 易變性：大多數(shù)酶是蛋白質(zhì)，因而會被高溫、強酸、強堿等破壞；

　　7 有些酶的催化性與輔助因子有關；

　　8 改變化學反應速率，本身幾乎不被消耗；

　　9 只催化已存在的化學反應；

　　10 能加快化學反應的速度，但酶不能改變化學反應的平衡點，也就是說酶在促進正向反應的同時也以相同的比例促進逆向的反應，所以酶的作用是縮短了到達平衡所需的時間，但平衡常數(shù)不變；

　　11 降低活化能，使化學反應速率加快；

　　12 與無機催化劑一樣，也會出現(xiàn)中毒現(xiàn)象。

【生物化學總結酶】相關文章：

生物化學重點總結07-05

最新的生物化學計劃總結07-03

學期生物化學教學總結08-28

生物化學論文11-01

高中生物中酶的總結04-08

生物化學多媒體教學的工作總結07-01

關于生物化學論文07-02

生物化學思維論文07-02

生物化學就業(yè)前景06-28